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Más información sobre las innovaciones complejas

¿Cómo se desarrollan las adaptaciones complejas, teniendo en cuenta que las etapas iniciales de la adaptación no parecen ser directamente adaptativas? Como se ha mencionado, las adaptaciones complejas pueden surgir a través de etapas intermedias que no parecen ser adaptativas inicialmente pero que en realidad sí lo son. Además, las adaptaciones que evolucionaron en un contexto pueden ser cooptadas para otro. No obstante, hay otras posibilidades:

Cese de las restricciones funcionales mediante duplicación
Incluso cuando un rasgo es absolutamente esencial para la supervivencia, puede ser modificado por la selección natural para una función diferente, si se duplica. Por ejemplo, la globina es una proteína realmente antigua, con miles de millones de años, que estaba presente en el antepasado común de las bacterias, plantas, animales y hongos. La globina desempeñaba una función esencial: la fijación y el transporte del oxígeno. Podría pensarse que la selección natural mantendría la globina encasillada en ese único trabajo; sin embargo mediante la duplicación y la divergencia, se adoptaron diferentes copias de la molécula de globina para funciones diferentes. Los vertebrados cuentan con varios genes de globina diferentes: la hemoglobina lleva el oxígeno a los tejidos corporales (aunque es una globina diferente la que realiza esta tarea en los fetos); la mioglobina mantiene una provisión de oxígeno de reserva para que la utilicen las células musculares; y la neuroglobina y la citoglobina realizan tareas que todavía no comprendemos plenamente. En todo el árbol de la vida se encuentran múltiples genes de globina, de hecho, algunas globinas de gusanos de los fondos marinos están adaptadas para transportar tanto oxígeno como sulfuro de hidrógeno.

La mioglobina y la hemoglobina son similares, pero leves diferencias en su estructura permiten que desempeñen funciones diferentes.


Imagen de mioglobina del Banco de datos de proteínas (Protein Data Bank), 1mbd, Phillips, S.E., and B.P. Schoenborn. 1981. Neutron diffraction reveals oxygen-histidine hydrogen bond in oxymyoglobin. Nature 292:81-82; imagen de hemoglobina del Banco de datos de proteínas (Protein Data Bank), 1eca, Steigemann, W., and E. Weber. 1979. Structure of erythrocruorin in different ligand states refined at 1.4 A resolution. Journal of Molecular Biology 127:309-338

Original translation by the Spanish Society of Evolutionary Biology; translation editing by Maya deVries


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